Información de la asignatura

1. Detalles de la asignatura

1.1. Materia

Estructura de macromoléculas (Módulo Bioquímica y Biología Molecular)

1.2. Carácter

Obligatoria

1.3. Nivel

531 - Grado (MECES 2)
829 - Estudios Propios (MECES 2)

1.4. Curso

531 - Graduado/a en Bioquímica: 2
829 - Microtítulo en Biología Molecular para Ciencias Experimentales: 1

1.5. Semestre

Primer semestre

1.6. Número de créditos ECTS

6.0

1.7. Idioma

Español

1.8. Requisitos previos

Ninguno.

1.9. Recomendaciones

Se requiere un conocimiento previo básico de Química, Termodinámica y Bioquímica. Se requiere además un conocimiento muy básico sobre estructura de proteínas y ácidos nucleicos, que debería haberse adquirido como parte de la asignatura Fundamentos de Bioquímica durante el primer curso del Grado en Bioquímica. Es muy conveniente tener buen nivel de inglés.

1.10. Requisitos mínimos de asistencia

La asistencia es muy recomendable.

1.11. Coordinador/a de la asignatura

Mauricio Garcia Mateu

1.12. Competencias y resultados del aprendizaje

1.12.1. Competencias / Resultados del proceso de formación y aprendizaje

Competencias específicas

CE2.- Comprender los principios que determinan la estructura molecular y la reactividad química de moléculas, macromoléculas y complejos supramoleculares, así como las relaciones entre su estructura y función.

CE7.- Comprender las bases bioquímicas y moleculares del plegamiento, modificación postraduccional, tráfico intracelular, localización subcelular y recambio de las proteínas celulares.

CE15.- Conocer los principios, instrumentación y métodos experimentales utilizados en Bioquímica y Biología Molecular, tanto in vivo como in vitro y sus aplicaciones.

CE18.- Saber buscar, obtener e interpretar la información de las principales bases de datos biológicos (genómicos, transcriptómicos, proteómicos, metabolómicos y similares derivados de otros análisis masivos) y de datos bibliográficos, y usar las herramientas bioinformáticas básicas.

CE19.- Capacidad de plantear hipótesis y resolver problemas empleando el método científico, así como de entender las limitaciones de las aproximaciones experimentales.

Competencias generales

CG1.- Poseer y comprender los conocimientos fundamentales acerca de la organización y función de los sistemas biológicos en los niveles celular y molecular, siendo capaces de discernir los diferentes mecanismos moleculares y las transformaciones químicas responsables de un proceso biológico. Estos conocimientos se apoyarán en los libros de texto avanzadas, pero también incluirán algunos aspectos de fuentes de la literatura científica de la vanguardia del conocimiento en el ámbito de la Bioquímica y Biología Molecular.

CG2.- Saber aplicar los conocimientos en Bioquímica y Biología Molecular al mundo profesional, especialmente en las áreas de investigación y docencia, y de actividades biosanitarias, incluyendo la capacidad de resolución de cuestiones y problemas en el ámbito de las Biociencias Moleculares utilizando el método científico.

CG3.- Capacidad de reunir e interpretar datos relevantes dentro del área de la Bioquímica y Biología Molecular, así como de extraer conclusiones y reflexionar críticamente sobre las mismas en distintos temas relevantes en el ámbito de las Biociencias Moleculares.

CG4.- Capacidad para transmitir información, ideas, problemas y soluciones dentro del área de la Bioquímica y Biología Molecular, incluyendo la capacidad de comunicar aspectos fundamentales de su actividad profesional a otros profesionales de su área, o de áreas afines, y a un público no especializado

CG5.- Haber desarrollado las habilidades de aprendizaje necesarias para emprender estudios posteriores de especialización con un alto grado de autonomía, incluyendo la capacidad de asimilación de las distintas innovaciones científicas y tecnológicas que se vayan produciendo en el ámbito de las Biociencias Moleculares.

Competencias transversales

CT1.- Capacidad de razonamiento crítico y autocrítico.

CT2.- Capacidad para trabajar en equipo de forma colaborativa y con responsabilidad compartida.

CT4.- Capacidad de aprendizaje y trabajo autónomo.

CT5.- Capacidad para aplicar los principios del método científico.

CT6.- Capacidad para reconocer y analizar un problema, identificando sus componentes esenciales, y planear una estrategia científica para resolverlo.

CT7.- Capacidad de utilizar las herramientas informáticas básicas para la comunicación, la búsqueda de información, y el tratamiento de datos en su actividad profesional.

CT8.- Capacidad de lectura de textos científicos en inglés.

CT9.- Capacidad de comunicar información científica de manera clara y eficaz, incluyendo la capacidad de presentar un trabajo, de forma oral y escrita, a una audiencia profesional, y la de entender el lenguaje y propuestas de otros especialistas.

1.12.2. Resultados de aprendizaje

1. Conocer  las técnicas y estrategias utilizadas para determinar la estructura de proteínas, ácidos nucleicos y sus complejos.
2. Conocer los elementos estructurales que componen las proteínas y los ácidos nucleicos.
3. Comprender las bases termodinámicas de la estructura y plegamiento de proteínas y ácidos nucleicos, y del reconocimiento molecular en complejos macromoleculares.
4. Comprender la relación entre la estructura físico-química de proteínas y ácidos nucleicos, y la función biológica de estas macromoléculas y sus complejos.
5. Comprender las bases de la evolución molecular de las proteínas.
6. Resolver cuestiones y problemas técnicos y científicos relacionados con la estructura de proteínas y ácidos nucleicos como la base del funcionamiento biológico de estas macromoléculas y de sus complejos.
7. Buscar, obtener e interpretar la información de las bases de datos estructurales y de usar herramientas básicas de gráficos moleculares para el estudio de la estructura de macromoléculas biológicas.
8. Plantear  y resolver cuestiones y problemas y de interpretar críticamente resultados y conclusiones en el ámbito de la Biología Estructural, utilizando el Método Científico.

1.12.3. Objetivos de la asignatura

El objetivo principal del curso se expresa en la competencia específica (CE) que se asignó a la asignatura en la Memoria de Verificación del Grado en Bioquímica (CE4):

El alumno comprenderá los principios que determinan la estructura de las macromoléculas biológicas, en particular de las proteínas y ácidos nucleicos, así como de los complejos supramoleculares biológicos, y será capaz de explicar las relaciones entre su estructura y su función en los seres vivos.

1.13. Contenidos del programa

PARTE A- ASPECTOS GENERALES

TEMA 1. MACROMOLECULAS BIOLOGICAS.

El dogma central de la Biología Molecular. Ácidos nucleicos y proteínas. Reconocimiento molecular. Monómeros y polímeros. Biomacromoléculas. Complejos supramacromoleculares. Funciones de las biomacromoléculas. Relaciones estructura-función.

TEMA 2. DETERMINACION DE LA ESTRUCTURA ESPACIAL DE BIOMACROMOLECULAS Y COMPLEJOS SUPRAMACROMOLECULARES.

Microscopía electrónica. Microscopía de fuerzas atómicas. Cristalografía de rayos X. Espectroscopía de Resonancia Magnética Nuclear (NMR). Bancos de datos de estructuras. Gráficos moleculares. Modelado molecular. Otras técnicas estructurales.

PARTE B- ESTRUCTURA DE PROTEINAS

TEMA 3. ESTRUCTURA PRIMARIA DE PROTEINAS.

Aminoácidos proteinogénicos. Características estructurales y propiedades. El enlace peptídico. Modificaciones covalentes post-traduccionales de proteínas: procesamiento proteolítico, puentes disulfuro, modificaciones de cadenas laterales.

TEMA 4. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE PROTEINAS.

Mesomería y conformación del enlace peptídico. Conformaciones permitidas del esqueleto polipeptídico: Representación de Ramachandran. Tipos de estructura secundaria. Hélice alfa y otras estructuras helicoidales. Cadenas y láminas beta. Giros. Bucles. Determinación de estructura secundaria en proteínas.

TEMA 5. ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA DE PROTEINAS.

Proteínas globulares. Estructura espacial. Dominios estructurales. Núcleo hidrofóbico y empaquetamiento. Superficie expuesta al solvente. Sitios de unión de ligandos. Centros activos. Motivos estructurales (estructuras supersecundarias). Proteínas multidominio. Proteínas oligoméricas. Simetría. Diferencias con las proteínas monoméricas. Complejos macromoleculares proteicos. Flexibilidad y dinámica de proteínas. Proteínas de membrana. Proteínas fibrosas. Otros tipos estructurales.

TEMA 6. TIPOS ESTRUCTURALES Y EVOLUCION DE PROTEINAS.

Clasificación de proteínas: clases y familias estructurales. Evolución de proteínas.

TEMA 7. ESTABILIDAD Y PLEGAMIENTO DE PROTEINAS.

Estados nativo y desnaturalizado. Estabilidad termodinámica de proteínas. Plegamiento de proteínas. Estados de transición e intermediarios de plegamiento. El modelo del “embudo de plegamiento”. Plegamiento en la célula: chaperonas moleculares. Plegamiento de proteínas y enfermedad.

TEMA 8. PREDICCION DE LA ESTRUCTURA DE PROTEINAS. Predicción de estructura secundaria: Aproximaciones probabilísticas y quimico-físicas. Predicción de estructura terciaria por homología. Predicción de estructura terciaria de novo.

PARTE C- ESTRUCTURA DE ACIDOS  NUCLEICOS

TEMA 9.  ESTRUCTURA PRIMARIA DE ACIDOS NUCLEICOS.

Bases derivadas de purina y pirimidina: Tautomería y mesomería; conformación. Pentosas: conformaciones. Nucleósidos. Nucleótidos. Nomenclatura. Propiedades de bases, nucleósidos y nucleótidos. Enlaces fosfoéster. Relevancia biológica de la estructura primaria del DNA: información genética.

TEMA 10. ESTRUCTURA SECUNDARIA DEL DNA.

Determinación de la estructura secundaria del DNA. Modelo de Watson y Crick de la doble hélice. Parámetros estructurales del DNA. DNA monótono y DNA irregular: Conformación detallada del DNA y dependencia de la secuencia. Deformabilidad y curvatura. Polimorfismo del DNA: DNA B, DNA A, DNA Z, DNA H, DNA G. Otras estructuras. Papeles biológicos de la irregularidad y polimorfismo estructurales del DNA.

TEMA 11. ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA DEL DNA.

DNA rígido y DNA flexible. Bucles de DNA. Superenrollamiento de DNA y formas topológicas. Análisis del superenrollamiento. Proteínas que interaccionan con el DNA modificando su topología: topoisomerasas. Papel biológico del superenrollamiento. Estructura cuaternaria del DNA. Nucleosomas y cromatina. 

TEMA 12. ESTRUCTURAS SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA DE RNAs.

Estructura secundaria y terciaria de tRNA y otros RNA pequeños. Predicción de la estructura secundaria de RNAs. Estructura secundaria y terciaria de rRNAs y otros RNAs. Estructura cuaternaria de RNAs. El ribosoma.

1.14. Referencias de consulta

A- MATERIAL DOCENTE:

Al principio del curso se subirán a la página Moodle de la asignatura una colección de documentos pdf que contendrán:

1-Colecciones de cuestiones conceptuales y problemas numéricos para resolver por el alumno de forma no presencial, y contrastar en clases prácticas en Aula y/o tutorías.

2-Referencias a archivos de coordenadas atómicas de proteínas y ácidos nucleicos del Protein Data Bank, para la visualización y manipulación virtual por el alumno de estructuras de macromoléculas en clases prácticas en Aula o como parte de su actividad no presencial.

3-Figuras de la mayoría de las transparencias que se presentarán en clase en PowerPoint, de modo que se evite al máximo la necesidad de copiar o dibujar esquemas y estructuras moleculares, generalmente complicadas. Esto permite centrar la atención del alumno en lo que se expone, comenta o discute en las clases.

Cada estudiante deberá imprimir un juego completo de fotocopias de estos documentos y traer los apropiados a cada clase, o bien traer a clase su ordenador para visualizar las imagenes y documentos directamente en pantalla. Este material será utilizado durante el desarrollo de las clases y otras actividades docentes a lo largo del curso.    

B-LIBROS GENERALES DE BIOQUIMICA:

Es esencial que el alumno repase al comienzo de este curso los principios básicos que sobre estructura de proteínas y ácidos nucleicos se impartieron en la asignatura Fundamentos de Bioquímica en el primer curso del Grado en Bioquímica. Para ello debe repasar el/los capítulos correspondientes en uno de los muchos libros de Bioquímica General publicados. No es necesario que sea una edición muy reciente. Algunas opciones, entre muchas:

1-Mathews, Van Holde, Ahern, BIOCHEMISTRY, 4ºed. Benjamin/ Cummings, 2012. Traducción de una edición anterior: BIOQUIMICA, Addison Wesley, 2006. Posiblemente los mejores capítulos básicos sobre estructura de proteínas y ácidos nucleicos. Muy recomendado.

2-Stryer, Berg, Tymoczko, BIOCHEMISTRY, Freeman, 2012. Traducción BIOQUÍMICA, Reverté, 2013.

3- Voet, Voet, BIOCHEMISTRY, 4ºed. Wiley 2010.

C-LIBROS ESPECIFICOS SOBRE ESTRUCTURA DE ACIDOS NUCLEICOS O PROTEINAS:

Ningún libro cubre enteramente la materia de esta asignatura, pero se recomiendan especialmente las refs. 4 y 5 (aspectos más básicos) y 6 (aspectos más avanzados) (complementadas en algunos temas con la ref. 7) para estructura de proteínas; y las refs.12 y 13 para estructura de DNA.

4-Petsko, Ringe. PROTEIN STRUCTURE AND FUNCTION. NSP, 2004. Cubre de modo elemental diferentes aspectos de estructura de proteínas (además de otros aspectos que no forman parte del programa). Muy apropiado para estudiar aspectos fundamentales de la estructura de proteínas. Recomendado.

5-Whitford. PROTEINS. STRUCTURE AND FUNCTION. Wiley, 2005. Muy básico, demasiado en algunos temas, pero muy apropiado para estudiar aspectos fundamentales de la estructura de proteínas. (Cubre además otros aspectos que no forman parte del programa). Recomendado.

6-Gómez-Moreno, Sancho (coordinadores). ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. Ed. Ariel, 2003. Excelente, actualizado y muy completo. Incluye direcciones en Internet y prácticas de visualización de estructuras por ordenador. Muy recomendado.

7-Creighton, PROTEINS. STRUCTURE AND MOLECULAR PROPERTIES, 2ºed. Freeman, 1993. Excelente (aunque en bastantes aspectos se ha quedado anticuado. Se necesita una nueva edición). Útil para complementar las refs. 5-7 en algunos aspectos.

8- Liljas y otros, TEXTBOOK OF STRUCTURAL BIOLOGY, World Scientific, 2009. En gran medida trata sobre relaciones estructura-función en muchas proteínas importantes. Nivel avanzado. Muy actualizado.

9-Branden, Tooze, INTRODUCTION TO PROTEIN STRUCTURE, 2ºed. Garland, 1999. Excelente para entender la arquitectura de proteínas, pero no trata otros aspectos importantes. Nivel intermedio.

10-Lesk, INTRODUCTION TO PROTEIN ARCHITECTURE. THE STRUCTURAL BIOLOGY OF PROTEINS. Oxford University Press, 2001. Centrado sobre todo en la arquitectura de proteínas. Muchas ilustraciones, en estéreo. Nivel intermedio.

11-Kyte, STRUCTURE IN PROTEIN CHEMISTRY, 2ª ed. Garland, 2007. Relativamente completo, pero tratamiento irregular en diversos aspectos. Nivel avanzado.

12- Neidle, PRINCIPLES OF NUCLEIC ACID STRUCTURE. Academic Press 2008. Bastante completo, actualizado. Nivel intermedio. Recomendado.

13-Sinden, DNA STRUCTURE AND FUNCTION. Academic Press, 1994. Relativamente completo para estructura de DNA (aunque ciertos aspectos pueden requerir la consulta de otros libros).

14- Blomfield, Crothers, Tinoco, NUCLEIC ACIDS: STRUCTURE, PROPERTIES AND FUNCTION. University Science Books, 2000. Libro bastante completo y relativamente actualizado. Nivel avanzado.

D-LIBROS PARA CONSULTA ESPECIALIZADA:

Estos libros se recomiendan sólo para aquellos estudiantes interesados en profundizar en algún tema particular. En general son de nivel intermedio o avanzado.

15-Cantor, Schimmel, BIOPHYSICAL CHEMISTRY. Freeman, 1980. Libro clásico sobre fundamentos quimico-físicos de la Bioquímica. Muy anticuado en varios aspectos, pero no en muchos conceptos básicos. Avanzado.

16-Van Holde, Johnson, Ho, PRINCIPLES OF PHYSICAL BIOCHEMISTRY. Prentice Hall, 1998. Para entender en profundidad los fundamentos quimico-físicos de la estructura de biomacromoléculas. Avanzado.

17-Rhodes, CRYSTALLOGRAPHY MADE CRYSTAL CLEAR, 2ª ed. Academic Press, 2000. Un libro que permite entender claramente los fundamentos y técnica de la cristalografía de rayos X. Nivel intermedio.

18-Blow, OUTLINE OF CRYSTALLOGRAPHY FOR BIOLOGISTS. Oxford University Press, 2002. Similar a la referencia 17. Nivel intermedio.

19- Carbajo, Neira, NMR for chemists and biologists. Springer 2013. Breve introducción básica a la espectroscopía de resonancia magnética nuclear.

20-Lesk, PROTEIN ARCHITECTURE. IRL Presss, Oxford University Press, 1991. Para arquitectura de proteínas exclusivamente. Anticuado en algunos aspectos. Avanzado.

21-Creighton, PROTEIN FOLDING. Freeman, 1992. Para aspectos de plegamiento de proteínas. Anticuado en varios aspectos pero útil. Avanzado.

22-Fersht, STRUCTURE AND MECHANISM IN PROTEIN SCIENCE. Freeman, 1999. Para diferentes aspectos de la estabilidad y plegamiento de proteínas, de reconocimiento proteína-ligando y de catálisis enzimática. Avanzado.

23-Ellis, THE CHAPERONES. Academic Press, 1996. Para profundizar en chaperonas moleculares. Anticuado en varios aspectos. Avanzado.

24- Lesk, INTRODUCTION TO BIOINFORMATICS. Oxford University Press. 2002. Buena introducción a las bases de datos y bioinformática.

25-Saenger, PRINCIPLES OF NUCLEIC ACID STRUCTURE. Springer-Verlag, 1984. Adecuado para algunos aspectos de estructura 1ª, 2ª y 3ª de DNA y RNA. Anticuado en muchos aspectos, especialmente en interacciones ácido nucleico-proteína. Avanzado.

26-Shabarova, Bodganov, ADVANCED ORGANIC CHEMISTRY OF NUCLEIC ACIDS. VCH, 1994. Para propiedades químicas de nucleótidos y estructura primaria de ácidos nucleicos. Avanzado.

27-Calladine, Drew, UNDERSTANDING DNA, 2ºed. Academic Press, 1997. Muy bueno para ciertos aspectos de estructura secundaria y terciaria de DNA. Nivel intermedio.

28-Bates, Maxwell, DNA TOPOLOGY. IRL Press. Oxford University Press, 1993. Muy bueno para estructura terciaria de DNA. Avanzado.

29-Travers, DNA-PROTEIN INTERACTIONS. Chapman and Hall, 1993. Aspectos de estructura 2ª y 3ª de DNA, y sobre todo, interacciones DNA-proteína. Desactualizado en varios aspectos. Avanzado.

30-Steitz, STRUCTURAL STUDIES OF PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTION. Cambridge University Press, 1993. Similar a la referencia 29, pero más enfocado a proteínas. Desactualizado en varios aspectos. Avanzado.

31-Nagai, Mattaj (eds.), RNA-PROTEIN INTERACTIONS. IRL Press. Oxford University Press, 1994. Para estructura secundaria y terciaria de RNA e interacciones RNA-proteína. Avanzado.

Para otras referencias avanzadas o específicas (incluyendo artículos de revisión) consultar bases bibliográficas y/o con el profesor. No existen libros de problemas para esta asignatura. Varios de los libros citados y otros disponibles en las bibliotecas de la UAM traen problemas y cuestiones relacionadas al final de los capítulos correspondientes. Se darán dos colecciones de problemas para su resolución a lo largo del curso.

E- ALGUNAS DIRECCIONES DE INTERNET:

http://www.rcsb.org/pdb

Acceso al Protein Data Bank (PDB). Contiene archivos con las coordenadas atómicas de las proteínas y ácidos nucleicos cuya estructura ha sido resuelta, y otra información relevante. Estas coordenadas son necesarias para la visualización y manipulación de estructuras en el ordenador.

http://oca.ebi.ac.uk/oca-bin/ocamain

Sitio de acceso al PDB desde el European Bioinformatics Institute. Más fácil de usar que el sitio original. Recomendado para buscar e importar archivos con estructuras de proteínas y ácidos nucleicos.

http://ndbserver.rutgers.edu/NDB/ndb.html

Acceso al Nucleic Acids Data bank (NDB). Contiene archivos con las coordenadas atómicas de todos los ácidos nucleicos cuya estructura ha sido resuelta, y otra información relevante. Estas coordenadas son necesarias para la visualización y manipulación de estructuras en el ordenador.

http://www.umass.edu/microbio/rasmol/index2.htm

Acceso a la página del programa de visualización de estructuras RasMol. Este programa, de libre acceso, puede importarse a través de la red en versiones apropiadas a PC o MacIntosh, junto al correspondiente manual, y utilizarse para la visualización de estructuras de proteínas o ácidos nucleicos. Para ello se necesita además importar del PDB o del NDB (direcciones anteriores) los archivos de coordenadas atómicas de las moléculas de interés. Existen otros programas de visualización, incluyendo Protein Explorer que es una versión más actual basada en RasMol.

http://www.usm.maine.edu/~rhodes/RasTut

Un "tutorial" sobre RasMol.

http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2/

Curso on-line sobre estructura de proteínas. No sustituye las clases de esta asignatura!

http://www.rcsb.org/pdb/education.html

Lista de recursos educativos en Internet  que contemplan la estructura de proteínas.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov

National Center for Biotechnology Information (NCBI). Base de datos anotada sobre  secuencias  de  ácidos  nucleicos  (GenBank).  En  coordinación  con  el European Bioinformatics Institute. Análisis de secuencias y estructuras y diversos enlaces

http://www.ebi.ac.uk

European Bioinformatics Institute (EBI). Base de datos anotada sobre secuencias de ácidos nucleicos (EMBL Data Library). En coordinación con el National Center for Biotechnology Information. Análisis de secuencias y estructuras y diversos enlaces.

http://www.expasy.ch

Swiss Institute of Bioinformatics. Base de datos anotada sobre secuencias de proteínas (SWISS-PROT). En colaboración con la EMBL Data Library. Análisis de secuencias y estructuras y diversos enlaces.

2. Metodologías docentes y tiempo de trabajo del estudiante

2.1. Presencialidad

2.2. Relación de actividades formativas

1. Clases teóricas interactivas.

Se explicarán lógicamente los conceptos, utilizando material gráfico proyectado y la pizarra. Se recurrirá de modo frecuente a ejemplos y aplicaciones, intercambiando preguntas y respuestas entre el profesor y los alumnos. Para ilustrar los diferentes conceptos se irán presentando de modo interactivo en el ordenador, usando un programa de gráficos moleculares, las estructuras tridimensionales de diversas proteínas y ácidos nucleicos. Se suministrará al principio del curso abundante bibliografía (adjunta). Aunque se requerirá inevitablemente el aprendizaje de memoria de algunas informaciones básicas, el uso de la memoria se reducirá al mínimo. En lugar de memoria, el aprendizaje de la mayor parte de la materia requerirá la comprensión y asimilación razonada de conceptos.

2. Presentación y discusión por los estudiantes de algunos temas de investigación actual.

El profesor formulará a lo largo del curso algunos temas de investigación actuales, cada uno de los deberá ser explorado por un grupo reducido de estudiantes consultando la literatura disponible. Los estudiantes del grupo se reunirán fuera del horario de clase (como parte de sus actividades no presenciales) para recabar información sobre el caso de estudio (de libros  e Internet para iniciar el enfoque, pero sobre todo de artículos en revistas) y escribir una breve revisión científica sobre el tema asignado.

3. Aprendizaje basado en la resolución de problemas.

Se entregará una colección extensa de enunciados de cuestiones y problemas que ilustran y engloban la mayoría de los conceptos importantes que se tratarán durante las clases, y que serán del mismo tipo que los que formarán parte del examen. Los estudiantes deberán resolver estos problemas durante su tiempo para actividades no presenciales. Durante algunas de las clases prácticas en Aula se realizará la resolución conjunta de algunas de estas cuestiones y problemas.

4- Utilización del ordenador y programas de gráficos moleculares para la exploración y manipulación virtual de estructuras de proteínas, ácidos nucleicos y complejos macromoleculares.

Se suministrarán números de acceso al PDB a grupos muy reducidos de alumnos, que deberán descargar los archivos de coordenadas atómicas seleccionados para la exploración y manipulación virtual de proteínas o ácidos nucleicos en el ordenador, utilizando el programa RasMol u otros programas de gráficos moleculares.

5- Tutorías individuales o en pequeños grupos.

Además de las actividades presenciales anteriores, se realizarán tutorías individuales o en pequeños grupos a petición de los alumnos interesados, y en lugar, fecha y hora fijados previamente por los interesados de acuerdo con el profesor, siempre sin interferir con otras actividades programadas. Estas tutorías podrán realizarse, por ejemplo, para discutir algún aspecto del caso de estudio asignado antes de su presentación, la solución de los problemas planteados, o las dudas conceptuales surgidas durante las clases.

3. Sistemas de evaluación y porcentaje en la calificación final

3.1. Convocatoria ordinaria

La presencia del estudiante en todas las clases es necesaria para poder obtener la máxima calificación, ya que la evaluación estará basada en parte en aspectos que requieren la participación activa del alumno en clase (preguntas y respuestas, resolución de problemas, exposición de un caso de estudio, etc.). La evaluación se realizará en función de lo siguiente:

1. Resolución y presentación del caso de estudio asignado.

Se valorará el esfuerzo de búsqueda bibliográfica y maduración del problema realizado por el estudiante, y la calidad científica de la memoria escrita en lo concerniente al tema asignado y sus implicaciones.

Esta actividad está principalmente relacionada con la adquisición de las competencias CE4, CG1 (especialmente), CG3 (especialmente), CG4 (especialmente), CT1, CT2 (especialmente), CT4, CT5, CT6 (especialmente), CT7, CT8 (especialmente), CT9 (especialmente).

2. Prueba(s) corta(s) basada(s) en la resolución de problemas.

Los alumnos resolverán por escrito algunas de las cuestiones y problemas planteadas en algunas de las sesiones prácticas, y estas preguntas se calificarán.

Esta actividad está principalmente relacionada con la adquisición de las competencias CE4 (especialmente), CE1, CE8, CE16, CE25, CE26, CE27, CG1, CG2, CG5, CT1 (especialmente), CT5, CT6.

3. Un examen final escrito.

Se realizará un examen de tipo test de unas 15 a 20 preguntas (el número es orientativo), con cuatro posibles respuestas por pregunta. Como ejemplo, en un examen de 10 preguntas cada solución correcta contará un punto, cada solución incorrecta –0.25 puntos, sobre una calificación máxima de 10 puntos. La solución de la gran mayoría de las preguntas estará fundamentalmente basada en la comprensión de conceptos y en el razonamiento, no en un ejercicio de memoria. La solución de algunas preguntas puede requerir la realización de una serie de cálculos numéricos (es decir, serán de tipo problema.

Esta actividad está principalmente relacionada con la adquisición de las competencias CE4 (especialmente), CE1, CE8, CE16, CE25, CE26, CE27, CG1, CG2, CG5, CT1 (especialmente), CT5, CT6.

La nota final se obtendrá del siguiente modo:

1. Resolución, presentación y discusión del caso de estudio asignado:         10%

2. Prueba corta basada en la resolución de problemas                        20%

3. Examen final escrito                                                                     70%

3.1.1. Relación actividades de evaluación

3.2. Convocatoria extraordinaria

Para la convocatoria extraordinaria del mismo curso se guardarán las notas obtenidas durante el curso en las evaluaciones de los puntos 1 y 2, y se realizará un nuevo examen escrito de similar dificultad al realizado en la convocatoria ordinaria. Los porcentajes para la nota final se mantendrán como en la convocatoria ordinaria.

Si el alumno no se presentara al examen final de ninguna de las dos convocatorias del curso, o suspendiera las evaluaciones, se guardarán para los cursos siguientes las notas obtenidas en los puntos 1 y 2, excepto si el alumno desea ser reevaluado en conjunto. En tal caso, será evaluado de nuevo sobre cada uno de los puntos.

3.2.1. Relación actividades de evaluación

4. Cronograma orientativo

*Este cronograma tiene únicamente carácter orientativo. La distribución semanal de horas presenciales figura en el horario académico oficial. La distribución semanal de horas no presenciales se deja al buen criterio del estudiante, que es quien mejor puede decidir como optimizar su tiempo de estudio personal